关于特异性免疫教科书说：体液免疫是在抗原刺激下,B淋巴细胞增殖分化成浆细胞,浆细胞分泌特异性抗体与抗原结合；抗体是蛋白质

关于特异性免疫
教科书说：
体液免疫是在抗原刺激下,B淋巴细胞增殖分化成浆细胞,浆细胞分泌特异性抗体与抗原结合；
抗体是蛋白质；
蛋白质是由DNA经转录翻译合成的.
请问 与特异性抗体有关的基因本存在于人体细胞核中吗?如果是,如何解释“超级病毒”难以消灭?如果不是,那免疫蛋白是如何合成的?
我的问题不是抗体或特异性免疫的产生过程，而是转录翻译出抗体的基因是否原存在于人的基因中。若否，抗体基因的获得过程是怎样的？

与特异性抗体有关的基因本的确存在于人体细胞核中.教科书上的说法是正确的.简单来说,机体对外来异物可以随着抗原变化而变化.只有相对于一个人免疫系统的强弱对抗原的识别能力的差异.有些抗原（病原体）分子结构类似于身体中某种正常细胞的表面蛋白结构.因而一些免疫识别能力较弱的人会无法识别正常细胞和病原体,才导致机体不对抗原反应,但是更常见的是由于抗原的分子结构类似于身体中某种正常细胞的表面蛋白结构,导致机体对二者一起攻击,即过敏反应.
实际上所谓超级病毒其实是指具有多重抗药性的革兰氏阴性病菌.其本身是一种病菌,仅仅是具有NDM-1酶基因的病菌.所以称之为病毒是不合理的.（正确定义）
其实有很多细菌都具有耐药性：例如一些大肠杆菌、绿脓杆菌、耐青霉素肺炎链球菌、耐万古霉素肠球菌、耐万古霉素金黄色葡萄球菌等都是现在主要的耐药菌
而它们的耐药方式主要分为三种：
1、例如通过合成某一种酶（抗生素灭活酶或抗生素修饰酶）来破坏抗生素,例如NDM-1（新德里金属－β－内酰胺酶1）目前能够对含有新德里金属－β－内酰胺酶1基因的细菌起作用的抗生素只有替加环素和多粘菌素.
2、还有一种则是在抗生素发挥作用之前把抗生素利用细胞泵直接排出细胞外,例如一些绿脓杆菌可以通过膜屏障与主动外排,限制药物达到其作用靶位.
3、也有一些细菌可以用其他蛋白质替换药物作用位点,使得药物无法识别其作用靶位.改变抗菌药物作用的靶位,从而逃避抗菌药物.例如耐万古霉素金黄色葡萄球菌以及一些绿脓杆菌等等.
而且细菌中有还可以交换基因,一旦某种细菌产生了耐药基因就可以交换从而达到让更多的细菌产生耐药性.
（最近我们月考,抱歉啊没有立刻看到.）
我明白你的问题了,你是觉得外来抗原多种多样,人体内的抗体怎么也会多种多样还能一直改变呢?基因是从受精的瞬间就确定下来的.这点是没有异议的.关于抗体的异质性.首先要说抗体的组成.抗体是由成千上万的免疫球蛋白(Ig)分子（应该是分为五类(IgM、IgG、IgA、IgD、IgE)、两个型(λ型和κ型)、还有很多的亚类、亚型、群和亚群等）所组成.这些Ig分子在其形状、大小、结构以及氨基酸的组成和排列上,既相似,又有差别.而且在抗体的某些链上的个别氨基酸置换成Gm Km等型,还有单克隆抗体的结构变化（这个我就不大清楚了）.所以说抗体本身是有很多种的.所以不会有单一抗体对应多种抗原的情况发生.那么B细胞是如何产生多种多样的抗体的呢.我帮你查了一下：B细胞系统的遗传基因控制.肽链是由两个不同基因分别编码可变区或恒定区,恒定区的基因（C基因）是有限的,它虽然可以决定Ig分子的类别和亚类,为造成Ig分子多样性的原因之一,但是,造成免疫球蛋白分子多样性的主要原因却在于可变区的异质性,可变区是由V基因编码的,而V基因的数目仍不清楚.抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链)；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链).链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子.轻链有κ和λ两种,重链有μ、δ、γ、ε和α五种.整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分.在给定的物种中,不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列.可变区位于"Y"的两臂末端.在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区.高变区位于分子表面,最多由17个氨基酸残基构成,少则只有2 3个.高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性.一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment,Fab)."Y"的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC),糖结合在FC 上.
因为这部分高中课程没有讲,我们中学的老师讲得也没那么细致,这部分应该是大学的课程吧.所以我也不大清楚,不过我的理解简要来说应该是由于通过吞噬细胞留下来的抗原决定簇在b细胞中得到复制（就是变成相似的基团）然后赋给抗体末的高变区.然后基团于抗原的基团结合（例如取代之类的反应）,然后聚合沉降.接下来就是被吞噬细胞吞噬分解了